Металлы, которые всегда с тобой - Терлецкий Давидович

Сегодня известно около 30 белков и ферментов, в которых обнаружена медь, и похоже, что их количество в ближайшем будущем возрастёт: учёные, работающие в этой области* обнаруживают новые и новые энзимы, содержащие ионы этого элемента.

Не выдержав состязания с железом в качестве переносчика кислорода в крови высших животных, медь все же осталась незаменимой при кроветворении. Если проследить путь этого металла в организме, то мы увидим, что прежде всего он связывается с белком сыворотки крови — альбумином. Затем медь переходит в печень и оттуда снова возвращается в сыворотку —- на сей раз в составе голубого белка церулоплазмина, играющего главную роль в её хранении и, транспорте у высших животных.

Церулоплазмин впервые был выделен шведскими биохимиками К- Холмбергом. и К.-Б. Лауреллом в 1947 году.. Помните — именно эти учёные первыми детально исследовали трансферрин—- белок, транспортирующий железо. Церулоплазмин содержит 8 атомов меди и построен из 8 субъединиц с общей молекулярной массой около 150 тыс. Причём интересно; что 4 атома меди находятся здесь в двухвалентном и 4 — в одновалентном состоянии.

Несмотря на то что биологическая роль церулоплазмина весьма интенсивно изучается, до сих пор многое в его поведении остаётся неясным. Некоторые исследователи считают, что этот фермент служит регулятором баланса меди и обеспечивает выделение из организма её избытка, поступающего с пищей. Болезнь Вильсона, о которой мы уже упоминали, по-видимому, как раз и объясняется нарушением синтеза церулоплазмина, когда при его недостатке организм не справляется с избытком меди. Как показали новейшие исследования, дело здесь не столько в расстройстве синтеза белковой части этого фермента, сколько в замедлении включения в его субстрат атомов меди. А.этот процесс, в свою очередь, связан с присутствием 3: печени другого фермента, способствующего направленной концентрации меди.

Чтобы исключить попадание избыточной меди в организм при болезни Вильсона . не( . рекомендуется есть печень, грибы, орехи, устриц. Кроме этого, назначают препараты, которые способствуют образованию устойчивых соединений с медью, легко выводимых из организма.

Функции церулоплазмина весьма разнообразны. Английский биохимик Д. Керзон обнаружил, что этот фермент катализирует окисление ионов двухвалентного железа в трёхвалентное, являющееся прекрасным окислителем в цитохромах. Более того, церулоплазмин не только участвует в синтезе гемоглобина, но и способствует образованию трансферрина. Вот так медь и железо биологически связаны неразрывно.

К этому стоит добавить, что цитохромоксидаза — этот конечный окислитель, уже известный нам, помимо железа, содержит ещё и медь. Это, пожалуй, единственный из ферментов, где сообща взаимодействуют оба этих металла.

Медь, как и железо, содержится, по-видимому, во всех органах, но самые большие её концентрации обнаружены в печени и головном мозге. Однако медьсодержащие компоненты мозга до последнего времени были изучены недостаточно. Только в середине 50-х годов выделили цереброкупреины — белки, в которых обнаружили медь. В начале 70-х годов были получены медьсодержащие белки головного мозга — альбокупреины. Однако роль их пока совершенно не ясна.

Заинтересовавшись медьсодержащими белками мозга, группа исследователей из Института биохимии Академии наук Армянской ССР недавно открыла новый белок, названный нейрокупреином. Он содержит почти половину всей меди мозга. Молекулярная масса этого белка невелика — всего лишь 10 тыс. Роль его также пока не выяснена.

Вероятно, повышенное содержание меди в органах центральной нервной системы — явление не случайное. Вот любопытный факт: серое вещество мозга из правого и левого его полушарий содержит разное количество меди. А ведь известно, что полушария развиты неодинаково. У человека левое полушарие более активно и содержит больше различных биологически активных металлов. Больше всего меди находится в подкорковых образованиях, связанных с осуществлением двигательных функций.

Установлено, что правое полушарие головного мозга управляет левой половиной нашего тела, а левое — правой. Именно правое полушарие ответственно за координацию и пространственное перемещение, левое же контролирует язык и речь. Но бывает, что правое полушарие развивается быстрее левого и становится более активным, выполняя в некоторой степени функции и левого полушария. В этом случае человек становится левшой. Это явление связано с некоторой гормональной аномалией.

Интересно было бы при этом проследить за поведением активных металлов и особенно меди. Каково её влияние на функции мозговых полушарий? Тем более что известно: количество этого металла меняется при инфекционных заболеваниях мозга, таких, например, как энцефалит. Работы в этом направлении ведутся. Сегодня медики вполне уверенно говорят о связи уровня меди с такими болезнями, как шизофрения и эпилепсия, которые возникают при нарушениях функции мозга. Препараты меди уже с успехом применяют для снижения возбудимости при психических заболеваниях.

Можно ли стать невидимкой?

Одним из самых интересных ферментов, содержащих медь, является тирозиназа, которая была открыта ещё в прошлом веке как один из первых окислителей. Впервые её обнаружили в 1895 году французские исследователи Э. Бургело и Г. Бертран. Несмотря на то что с тех пор свойства этого фермента находились в сфере постоянного внимания биохимиков, в кристаллическом виде он был получен только в 1963 году.

Главной, пожалуй, особенностью тирозиназы является её способность катализировать окисление аминокислоты тирозина, в результате чего образуется чёрный пигмент меланин. Способности к окислению у тирозиназы необыкновенные, если не сказать уникальные. Тирозин окисляется этим ферментом даже тогда, когда он находится в составе белка. Тирозиназа буквально отыскивает тирозин в самых различных белках и окисляет его. Пока неизвестны другие такие ферменты, обладающие способностью воздействовать на субстрат, если он входит в состав белка.

Интересно, что и в молекуле инсулина — этом важнейшем гормоне, вырабатываемом поджелудочной железой, тирозиназа воздействует на все 4 аминокислотных остатка тирозина. Это недавнее наблюдение американских биохимиков опровергло существовавшее ранее мнение, что инсулин не подвержен действию тирозиназы.

Но вернёмся к меланину. Именно он вызывает пигментацию кожи у животных и человека, проявляющуюся и виде различных родимых пятен. В потемнении битых картофелин, зрелых бананов и других фруктов также повинен меланин. Насекомые обязаны своим твёрдым покровом, защищающим от повреждений и потерь влаги, все той же тирозиназе, которая в их организме обеспечивает выработку необходимого количества меланина, идущего на постройку панциря.