Большая Советская Энциклопедия (ГЕ) - БСЭ БСЭ

  Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a-цепи и на 92-м месте в b-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (ab) и частично a- и b-мономеров. Пространственная структура молекулы Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).

  Последовательность расположения аминокислот в a- и b-цепях Г. ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O2. В капиллярах лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт. ст., Г. соединяется с O2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Г. — оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (ок. 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5—20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к Г. и диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.

  Изменяются при реакции с O2 и др. свойства Г.: оксигенированный Г. — в 70 раз более сильная кислота, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г. — один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Г. — два максимума при 578 и 540 ммк. Г. способен непосредственно присоединять CO2 (в результате реакции CO2 с NH2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин — соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Г. и CO2.

  Количество Г. в крови человека — в среднем 13—16 г% (или 78%—96% по Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г. меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г. — плода (foetus) — HbF, Г. взрослых (adult) — HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у Г. взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г. определяют специальными приборами — гемометрами.

  При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (- или b-цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г., в b-цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии, метгемоглобинемии. Дыхательная функция некоторых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния (анемии и др.). Свойства Г. могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов, — источник образования жёлчных пигментов.

  В мышечной ткани содержится мышечный Г. — миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г. (мономерам). Аналоги Г. обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).

Лит.: Коржуев П. А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303—23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188—97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, «Advances in Protein Chemistry», 1964, v. 19, p. 73—222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, «Annual Review of Biochemistry», 1970, v. 39, p. 977—1042.

  Г. В. Андреенко, С. Е. Северин.

Спектры поглощения гемоглобина и его соединений: 1 — гемоглобин; 2 — оксигемоглобин; 3 — карбоксигемоглобин; 4 — метгемоглобин: B, C, D, E, F, G — основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн.

Кривая диссоциации оксигемоглобина человека.

Гемоглобинометр

Гемоглобино'метр, прибор для определения количества гемоглобина в крови; то же, что гемометр.

Гемоглобинопатии

Гемоглобинопа'тии (от гемоглобин и греч. páthos — страдание, болезнь), гемоглобинозы, состояния, обусловленные присутствием в красных кровяных тельцах (эритроцитах) одного или нескольких аномальных (патологических) гемоглобинов. Выделено свыше 50 патологических разновидностей гемоглобина, возникших в результате врождённого, передаваемого по наследству дефекта образования белковой части гемоглобина — глобина. При аномалиях гемоглобина нарушаются физико-химические свойства эритроцитов, обменные процессы в них; эритроциты становятся менее устойчивыми к различным гемолизирующим факторам (см. Гемолиз). Патологические гемоглобины обозначаются заглавными буквами лат. алфавита от С до Q) присоединяемыми к символу гемоглобина — Hb. При передаче Г. от одного из родителей (гетерозиготный тип наследования) носители патологического гемоглобина могут быть практически здоровыми людьми; при передаче Г. от обоих родителей (гомозиготный тип наследования) у детей возникает картина тяжёлого гемолиза. Г. преимущественно поражают население тропических и субтропических областей (Экваториальная Африка, Аравийский полуостров, Южная Индия, Южный Китай, Средиземноморье и др.). В СССР Г. обнаруживаются в Азербайджане, Грузии. Наиболее распространены и отличаются тяжестью проявлений серповидноклеточная (дрепаноцитарная) анемия и талассемия. Серповидноклеточная анемия (HbS) связана с наличием в эритроцитах патологического гемоглобина S (первая буква англицская side — серп). При этой форме Г. эритроциты в условиях снижения парциального давления кислорода в окружающей среде приобретают форму серпа. При увеличении в крови количества серповидных эритроцитов нарастает вязкость крови, замедляется кровоток, происходит разрушение серповидных эритроцитов, развиваются тромбозы в различных органах. У практически здоровых носителей HbS серповидность эритроцитов и появление признаков заболевания могут наступить лишь в условиях гипоксии. Поэтому всем носителям HbS противопоказаны служба в авиации, а также полёты на самолётах без достаточного кислородного обеспечения. Талассемия — заболевание, распространённое в средиземноморских странах. Характеризуется значительным повышением содержания HbF в крови. Полагают, что при этом образование нормального гемоглобина HbA подавлено. Нарушено также образование железосодержащей части гемоглобина (гема). Различают большую, малую и минимальную талассемию. При гетерозиготном наследовании развиваются малая, или минимальная, талассемия, при гомозиготном — большая. Для всех форм талассемии характерно наличие в крови «мишеневидных» эритроцитов, в которых гемоглобин расположен в центре клетки в виде мишени. Признаки серповидноклеточной анемии и талассемии (задержка общего развития, анемия, желтушность, увеличение печени, селезёнки, изменения костей скелета) появляются с раннего детства. Осложнением серповидноклеточной анемии являются тромбозы сосудов кишечника, пигментные камни в жёлчных путях. Лечение: при развитии анемии — переливание крови, витамины. При талассемии незначительное улучшение достигается удалением селезёнки. Иногда в группу Г. включают овалоклеточную анемию. Кроме указанных форм Г., имеют распространение и др. аномалии гемоглобина (HbC, HbD, HbE). Знакомство с распространённостью Г. и выявление их носителей имеют определённое значение для профилактики Г.